☰

Амилазы. Отклонения от нормы - чем это опасно. Определение активности амилазы с окрашеннымсубстратом по набору фирмы "Lachema"

В медицине существует множество терминов, название которых непонятно для обывателя до тех пор, пока ему не придется столкнуться с ними непосредственно при возникновении проблем со здоровьем .

Не является исключением в таком случае и амилаза, выступающая в качестве одного из ферментирующих веществ в составе пищеварительной системы .

С термином «амилаза» связана целая группа ферментов , обозначаемых первыми тремя буквами древнегреческого алфавита. Пищеварительная система человеческого организма представлена амилазой с приставкой альфа. В переводе с древнегреческого языка название фермента переводится как «крахмал».

Синтез небольшого количества активного вещества происходит в слюнных железах. В связи с этим во рту ощущается сладковатый вкус, образующийся в результате длительного пережевывания таких, например, крахмалосодержащих продуктов , как картофель и рис.

Таким образом, с момента выработки слюны в человеческом организме запускается процесс пищеварения. Однако более высокая концентрация амилазы , выполняющей функцию расщепления сложных углеводов, наблюдается в поджелудочной железе, откуда посредством панкреатических потоков фермент попадает в двенадцатиперстную кишку .

Молекулы крахмала обладают достаточно сложной структурой, что приводит к плохому всасыванию их в петли кишечника.

Благодаря активному участию амилазы в расщеплении сложных углеводов повышается качество процесса их метаболизма и, соответственно, их усвоения организмом из пищи.

Как определяется ее уровень?

В результате обильного снабжения кровью поджелудочной железы незначительная часть амилазы по кровотоку через почки отправляется в мочу. Такая особенность человеческого организма помогает оптимально оценивать его состояние с применением двух способов: посредством забора и мочи, и крови. При подозрении на заболевание любой из форм панкреатита назначают биохимический анализ венозной крови.

Стоит отметить, что по уровню концентрации амилазы в крови судят и об изменениях, которые могут характеризовать наличие воспалительных процессов , связанных с такими болезнями, как сахарный диабет и некоторые виды гепатитов.

Сдача венозной крови происходит обычно в утреннее время. Перед этим больной не должен есть, кроме того, накануне вечером ему не стоит употреблять пищу, характеризующуюся большим количеством жира и острой приправы.

При экстренной необходимости в определении концентрации амилазы , а это бывает, когда обостряется, к примеру, хронический панкреатит , анализы проводятся в срочном порядке несмотря на время дня.

С этой целью используется отличающийся высокой точностью и оперативностью метод – ферментативная диагностика активности биологического вещества . При исследовании ряда различных заболеваний большое внимание уделяется и другому способу – анализу диастазы мочи.

Норма ферментирующего вещества

Биохимический анализ крови позволяет выделить два показателя амилазы. Один из них, обозначаемый буквой греческого алфавита «α», представляет собой суммарное количество этого фермента, в общем характерного для человеческого организма. Другой называют панкреатической амилазой , выступающей в качестве важной составляющей первого показателя.

Специалисты лаборатории изучают исходный материал и интерпретируют результаты исследований в соответствии с общепринятыми нормами. Общепринято рассматривать содержание расщепляющего углеводы фермента в количественном исчислении на 1 л крови. В зависимости от возрастных категорий устанавливаются нормативные показатели как альфы, так и панкреатической амилазы. При этом нормы не делятся по половому признаку. Таким образом, по альфе-амилазе можно отметить следующие величины:

  • У детей от 2 лет и взрослых пациентов нормальное содержание фермента в крови колеблется от минимального до максимального значения в пределах 25 – 125 ед/л.
  • Для людей более солидного возраста, перешагнувших 70-летний рубеж, нормы имеют более широкий диапазон – 20-160 ед/л.
  • Маленькие дети, не достигшие двухлетнего возраста, исследуются по шкале в 5-65 ед/л.

Особым образом выделяют содержание панкреатической амилазы в указанных выше нормах. При этом количественное исчисление этого фермента принимается из расчета на 1 мл. Нормальным значением такого фермента считается:

  • младенцы (до 6 месяцев) – 8 ед/мл;
  • малыши от 6 месяцев до 1 года – 23 ед/мл;
  • дети от 1 года и взрослые всех возрастных категорий – 50 ед/мл.

Если в случае с альфа-амилазой дан спектр норм от минимального до максимального значения, то для панкреатической амилазы принята наиболее допустимая величина . В ходе исследования исходного материала, полученного из вены пациента, вычисляются отклонения от нормативного значения.

При незначительном повышении показателей , превышающих норму всего лишь на несколько единиц, и хорошем самочувствии исследуемого такую ситуацию не считают патологической.

Беспокойство могут вызвать результаты, которые в два, а то и более раза превосходят максимальное нормативное значение.

Известно, что при возникновении острого панкреатита наблюдается стократное повышение количества амилазы. В связи с эти больной ощущает сильные болевые приступы с тошнотой и рвотой. Такие симптомы обязывают медицинских работников применить оперативные меры по госпитализации пациента .

Если же при выявлении патологического отклонения амилазы от нормы нельзя сразу установить точный диагноз , исследуемому назначают еще ряд диагностических процедур, способствующих более детальному анализу причин подобного явления.

По каким причинам возникают отклонения от нормы?

При исследовании крови на амилазу имеет место не только превышение установленной нормы , но и достаточно низкое значение, граничащее порой с нулевым порогом. Такая ситуация может возникнуть при последней, четвертой стадии онкологии поджелудочной железы или ее тотального некроза. Это происходит из-за замещения ткани органа опухолевыми или мертвыми клетками.

Низкие показатели пищеварительного фермента в крови определяются и у больных с врожденной патологией под названием «муковисцидоз». У пациентов с удаленной при операции частью железы уровень амилазы тоже кардинально снижается. В то же время такое заболевание, как панкреатит острой формы, в состоянии максимального обострения провоцирует резкий подъем активности амилазы . В крови наблюдается ярко выраженная концентрация этого фермента и остальных случаях, связанных с функциональностью поджелудочной железы (патология развития или травма самого органа, усиленная выработка панкреатического сока , онкология и прочие). Активность амилазы подпадает под влияние также других факторов и заболеваний:

  • нарушение диетического питания;
  • постоянное потребление алкоголя в больших дозах;
  • сахарный диабет;
  • воспалительные процессы в слюнных железах;
  • патологические изменения в брюшной стенке;
  • нарушение функций почек.

Уровень амилазы в моче

Как уже сообщалось, узнать об уровне амилазы в организме человека можно по результатам исследования как крови, так и мочи. Наличие пищеварительного фермента в мочевине объясняется микроскопическими размерами его молекул, имеющих способность проходить через почечный фильтрационный барьер .

Лабораторные исследования мочи помогают выявить не только панкреатит острой или хронической формы, но и ряд других заболеваний, обуславливающих вовлечение поджелудочной железы в патологический процесс. Диастаза мочи и амилаза крови одинаково активны, правда, при сравнении обоих веществ фермент, проходящий через почки, сохраняет свою функциональность с задержкой в несколько часов.

При заборе мочи у беременных женщин и проведении соответствующего анализа наблюдается повышенная активность амилазы . Фермент поддается также воздействию оральных контрацептивов, кортикостероидов, наркотических анальгетиков, ибупрофена. Поэтому перед прохождением кинетического колориметрического метода диагностики пациент при сборе суточной мочи должен воздержаться от применения подобных и мочегонных препаратов, а также алкоголя, острой и соленой пищи, продуктов питания, влияющих на изменение цвета анализируемой жидкости (морковь, свекла).

При исследовании диастазы мочи за основу берутся нормы, рассчитанные в единицах амилазы на 1 литр мочи. Для взрослых пациентов принятый диапазон значений составляет 10 – 125 ед/л, а для детей допустимы минимальный и максимальный предел, соответственно, 10 и 64 единицы на литр.

В целом моча исследуется на диастазу, если пациент жалуется на интенсивные боли в животе и спине опоясывающего характера. К тому же у него пропадает аппетит и непрерывно вызывается рвота. Высокая температура тела не исчезает на протяжении длительного времени. Требуется проведение подобной диагностики, если нужно проводить наблюдение за действенностью препаратов, назначенных для лечения поджелудочной железы .

Амилаза – это пищеварительный фермент , который расщепляет крахмалы до олигосахаридов , то есть активно участвует в реакции с углеводами. Амилаза является первым открытым ферментом, который был выявлен по разным данным французским или русским химиком.

Этот фермент вырабатывается в основном поджелудочной железой , также небольшая доля приходится на слюнные железы и на другие органы. Поэтому амилазу можно условно разделить на амилазу слюны и панкреатическую, то есть вырабатываемую поджелудочной железой.

Так как основная цель амилазы – это пищеварительные процессы, то находиться она должна исключительно в желудке человека, не попадая в кровь, либо попадая в совсем небольшом количестве. Через кровь амилаза попадает в мочу, поэтому содержание ее в первой жидкости приводит к содержанию во второй.

Анализ на содержание амилазы

  • Заболевания поджелудочной железы , например, острый панкреатит. В случае развития данного заболевания клетки поджелудочной начинают активно разрушаться, в результате чего происходит активный выброс амилазы в кровь. Основными симптомами заболевания являются: боли в животе, преимущественно вокруг пупка, повышенная температура тела, тошнота и т.д.
  • Абдоминальный болевой синдром
  • Перитонит – заболевание, которое в основном возникает при , а также при перфорации желудка или кишечника. Тошнота, рвота, боли в животе, повышенная температура являются симптомами перитонита.
  • Болезни слюнных желез, например свинка . Это вирусное заболевание приводит к разрушению клеток слюнных желез, что в свою очередь провоцирует выход фермента в кровь. Сухость во рту, боли в ушах, особенно при разговоре или жевании, а также образование большого свидетельствуют о том, что, скорее всего, имеет место такое заболевание как .
  • Муковисцидоз . При данном заболевании происходит нарушение деятельности желез организма, что является причиной всплеска амилазы. Обычно данное заболевание проявляется в детском возрасте и является наследственным.

Во время таких стрессовых состояний организма как , острое алкогольное отравление и осложненный также могут являться причинами повышенного уровня амилазы в крови.
Пониженные показатели содержания уровня фермента могут наблюдаться во время токсикоза у беременных, недостаточности поджелодочной железы, панкреонекроза и т.д.

Повышенный уровень амилазы в моче обычно свидетельствует о повышенном уровне и в крови, а также указывает на возможное наличие аналогичных заболеваний.

Анализ мочи на содержание амилазы обычно производится на основании суточного материала. Мочу собирают всю за целый день, начиная со второй, пропуская первую, не берут первую мочу следующего дня. Норма содержания составляет до 17 ед/ч.

Анализ крови на содержание данного фермента проводится строго натощак.

Для каждого возраста нормы содержания амилазы в крови являются различными, но в основном они выглядят следующим образом:

  • Дети до года – до 60 Ед/л;
  • Дети старше года и взрослые до преклонного возраста – 20 – 120 Ед/л;
  • Взрослые старше 70 лет – от 30 Ед/л до 160 Ед/л.
  • Нормы для мужчин и женщин являются идентичными.

Интересные факты

При длительном пережевывании продуктов, которые имеют в своем составе крахмал, но почти нет сахара, амилаза придает им сладковатый привкус.

Учитывая то, что амилаза участвует в процессе пищеварения, который начинается во рту благодаря слюне, в ее составе содержится небольшое количество амилазы, что обеспечивает скорейшее переваривание продуктов питания.

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

  • по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
  • по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н 2 О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

Амилаза - это пищеварительный фермент гликозил-гидролаза, который вырабатывается преимущественно в поджелудочной железе, в небольшом количестве в слюнных железах и многих других органах, и вызывает расщепление крахмала до олигосахаридов. Для здоровья такой фермент, как амилаза, имеет важное значение, поэтому необходимо знать о его нормальных показателях и действиях при возможных отклонениях.

Амилаза крови в норме составляет от 20 до 100 единиц на литр плазмы. Также определяется амилаза панкреатическая, которая в норме не может превышать показатель в 50 единиц на литр. Оптимально, когда панкреатическая амилаза в биохимическом анализе крови стремится к нулю. Это говорит о нормальной работоспособности поджелудочной железы, отсутствии в ней застойных и воспалительных явлений. Для того чтобы точно определить фермент амилаза, необходимо сделать биохимический анализ крови из периферической вены. Обычно забор крови производится в утренние часы натощак. В экстренных случаях биохимический анализ крови для определения панкреатической амилазы делается сразу же после обращения больного. При этом учитывается время суток и объём поглощённой перед этим пищи. С учётом этих характеристик врач делает корректирующие поправки при оценке результата анализа крови на амилазу.

Виды фермента. Что такое амилаза панкреатическая

Известно три вида амилазы крови: альфа-, бета- и гамма-амилаза. Амилаза слюнных желез относится к группе альфа-амилаз, которая является кальций-зависимым ферментом и вызывает расщепление в полисахаридах внутренних альфа-1,4-связей. Её роль в пищеварении углеводов незначительная, так как фермент почти полностью нейтрализуется в кислой среде желудочного сока. Наиболее важная фаза расщепления полисахаридов происходит в двенадцатиперстной кишке под действием альфа-амилазы и гликозидаз панкреатического сока, а также сахаразы кишечного сока. Здесь завершается превращение гликогена и крахмала в мальтозу.

Фермент амилаза панкреатическая - это химическое соединение, которое образуется при различных воспалительных заболеваниях поджелудочной железы.

Проведение анализа крови

Забор крови на уровень амилазы, как правило, производится утром наотщак

Определение уровня амилазы в крови и моче имеет диагностическое значение при заболеваниях поджелудочной железы, которые сопровождаются застоем панкреатического сока, разрушением клеток железы и повышением проницаемости сосудистой стенки с выходом фермента в кровяное русло (острый и обострение хронического панкреатита, кисты, опухоли, закупорка протока камнем, стриктура). При подозрении на эти заболевания назначается анализ крови на амилазу.

Нормальные показатели соответствуют значению 28–100 ЕД/л. Как правило, повышение уровня амилазы происходит через 2–12 часов от начала приступа , а снижение отмечается на 4–5 день. Показатель увеличивается примерно в 4–6 раз с максимумом на 12–72 час от начала приступа. Уровень амилазы хотя и не является показателем тяжести процесса, но значительное её увеличение с наибольшей вероятностью указывает на острый процесс. Но не всегда острый панкреатит и другие заболевания поджелудочной железы сопровождаются повышением уровня фермента в крови. В этом случае проводится оценка уровня липазы крови. Хронический панкреатит в стадии ремиссии обычно даёт субнормальные значения амилазы, а его обострение небольшое повышение уровня фермента.

Причины повышения и понижения

Повышение амилазы в крови сопровождается усиленным её выведением почками и повышением уровня фермента в моче. Однако наибольшей диагностической ценностью является исследование уровня амилазы. Тем более, что высокий уровень амилазы мочи (диастаза) при остром панкреатите может держаться дольше, чем уровень амилазы в сыворотке.

В некоторых случаях амилаза сыворотки связывается с иммуноглобулинами А и G, которые не проходят через почечную мембрану и не выделяются с мочой. В этом случае повышение уровня фермента будет отмечаться только в сыворотке. Кроме этого, почечная недостаточность может привести к изолированному повышению уровню фермента в сыворотке крови. Уровень амилазы может повышаться и при других непанкреатических заболеваниях: например, слюнных желёз и желудочно-кишечного тракта с первичным или вторичным поражением поджелудочной железы (заболевания желчных путей, желчного пузыря, перфорация полого органа, перитонит, кишечная непроходимость).

Кроме того, повысить амилазу способны:

Снижение уровня амилазы наблюдается при удалении поджелудочной железы, ферментной недостаточности или при выраженном муковисцидозе (врожденное заболевание). Если амилаза понижена, то следует пройти дополнительное обследование и выявить причину этого состояния, прежде чем приступать к лечению. Если понижена амилаза панкреатическая, то это состояние считается физиологическим.

Амилаза крови при диагностических процедурах может дать представление о состоянии поджелудочной и слюнных желез, поскольку именно эти железы производят амилазу. Если говорить о патологиях, то анализ на амилазу достоверен при панкреатите.

Увидев в результате анализа крови термин альфа амилаза, можно задаться вопросом, как соотносятся между собой просто амилаза и альфа амилаза. В жизни медицина имеет дело с тремя типами амилаз: альфа-, бета- и гамма-.

Бета амилаза характерна для бактерий и грибов, а также имеет место у растений. Гамма амилаза работает в кислых средах при pH около 3. А вот альфа амилаза как раз “настроена” на условия, которые поддерживаются в человеческом организме. В частности, активна при pH около 7-ми. Напомним, что в крови человека pH поддерживается очень строго на уровне 7.4 с очень малым отклонением.

Для человеческого организма характерна работа одного из типов амилазы. Не вдаваясь в лишние подробности биохимического процесса отметим, что мы говорим альфа амилаза, подразумевая амилазу для человека, что по большей части идентично (хотя нюансы имеются).

Функции

За выработку альфа-амилазы отвечают поджелудочная железа (этот тип амилазы является одним из компонентов пищеварительного сока) и слюнные железы (фермент выделяется в ротовую полость тремя парами желез). Амилаза активна только в ЖКТ и условиях узкого оптимума рН (7.1).

Основная функция амилазы заключается в гидролизе крахмала.

Процесс его ферментативного расщепления начинается уже в ротовой полости, под действием амилазы слюны. После достижения пищей желудка, работа слюнной амилазы прекращается, так как рН желудка равен 2-3 (в этих условия фермент неактивен).

У людей, любящих «перекусывать на ходу», плохо пережевывая пищу, амилаза слюны практически не участвует в процессе переваривания крахмала. Поэтому, его гидролиз происходит преимущественно в 12-типерстной и тощей кишках, под действием альфа-амилазы поджелудочной железы (ПЖ).

Следует учесть еще один момент – время активности. Дело в том, что альфа амилаза активна днем, поскольку приемы пищи соответствуют этому времени суток, а вот в ночное время организм отдыхает, а вместе с ним не проявляет активности и пищеварительный фермент.

Очень важно! Не пережевывая как следует пищу, “перекусывая на бегу”, позволяя себе походы ночью к холодильнику, мы тем самым выключаем альфа амилазу из процесса переваривания пищи. Это чревато как минимум развитием панкреатита.

Амилаза в крови

В крови амилаза не функционирует. Она выявляется в анализе в минимальных количествах, как результат естественного обновления клеток ПЖ и слюнных желез. Около 60-ти процентов циркулирующей в крови амилазы составляет слюнная, остальные сорок – панкреатическая амилаза.

Из организма фермент выводится преимущественно почками, с мочой. Учитывая маленький размер молекулы амилазы (в сравнении с другими ферментами), она свободно проходит через почечные клубочки. В связи с этим, она в норме может обнаруживаться в моче. Уровень фермента в моче увеличивается при повышении ее уровней в крови.

Анализ на амилазу

За два дня до проведения исследования необходимо ограничить, а лучше прекратить употребление жирной, жареной пищи. За сутки исключается крепкий чай и кофе.

Употребление спиртных напитков приводит к выраженному повышению альфа-амилазы в крови. Если обследование проводится планово, желательно минимум за одну неделю до забора материала для анализа отказаться от приема спиртного.

Также, к повышению амилазы приводит лечение:

  • нестероидными противовоспалительными средствами,
  • препаратами золота,
  • каптоприлом,
  • фуросемидом,
  • антибиотиками тетрациклинового ряда,
  • введением адреналина и наркотических анальгетиков.

У женщин повышение уровня фермента может быть обусловлено приемом таблетированных эстрогенсодержащих контрацептивов.

Важно. По экстренным показаниям (острый панкреатит) анализ берется в любое время. Также ее уровень контролируется в динамике, так как показатель фермента может изменяться в течение дня (показатели будут зависеть от тяжести болезни).

Норма амилазы в крови

При проведении исследования оценивается:

  • общее количество альфа-амилазы (слюнной и панкреатической);
  • уровень альфа-амилазы ПЖ.

Результаты исследования записываются в Ед/л.

Норма общей альфа-амилазы:

  • у малышей до двух лет составляет от пяти до 65-ти;
  • с двух до семидесяти лет – от 25-ти до 125;
  • у пациентов старше семидесяти лет – от 20-ти до 160-ти.

Показатели панкреатической амилазы:

  • у малышей до шести месяцев норма амилазы менее 8-ми;
  • с шести месяцев до года – до 23-х;
  • с года до десяти лет – до 31-го;
  • с 10-ти до восемнадцати лет – до 39-ти лет;
  • у пациентов старше восемнадцати лет норма до 53-х.

Показатели амилазы для женщин и мужчин одинаковые.

Когда необходимо проводить анализ

Внимание. Показатель амилазы является важным диагностическим показателем при клинике «острого живота».

При различных патологиях ПЖ (панкреатит, обтурация панкреатического протока камнем, метастазом или первичной опухолью) происходит выброс панкреатической амилазы в общий кровоток. Важно понимать, что увеличения слюнной альфа-амилазы при этом не происходит. При остром поражении ПЖ, активность панкреатического фермента, может составлять до 90% от общего показателя.

При трактовке анализов необходимо учитывать, что увеличение общей активности фермента со снижением показателя панкреатической амилазы свидетельствует о том, что поражение поджелудочной железы маловероятно. В такой ситуации необходимо исключать патологию кишечника, яичников, скелетных мышц (в них также содержится альфа-амилаза, однако в минимальных количествах).

Чаще всего анализ на альфа-амилазу проводят при:

  • воспалении околоушной железы (эпидемический паротит-свинка или неэпидемический, в следствие обтурации протока железы камнем и т.д.);
  • поражении ПЖ (острые и хронические, в стадии обострения панкреатиты, декомпенсированный сахарный диабет (кетоацидоз));
  • дифференциальной диагностики причин «острого живота»;
  • вирусных инфекциях;
  • муковисцидозе (кистозный фиброз ПЖ).

Амилаза повышена. Причины

Чаще всего фермент повышается при поражении ПЖ. Активность фермента при острых панкреатитах может возрастать в десять раз от номы. В ряде случаев, у пациентов амилаза в крови может возрастать лишь незначительно, либо оставаться в нормальных пределах.

Это связано с тем, что не существует прямой связи между тяжестью поражения тканей поджелудочной и ростом амилазы. Так как в результате массивной деструкции тканей органа, погибает большая часть клеток, которые вырабатывают этот фермент. Поэтому амилаза может оставаться в пределах нормы.

При хронических панкреатитах амилаза вначале повышается, а затем, когда погибает значительное количество клеток железы, уровень фермента снижается.

Очень важно. Если амилаза снижается на фоне прогрессирования клинической симптоматики, это служит плохим прогностическим признаком, так как говорит о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы.

У пациентов с декомпенсированным сахарного диабета амилаза повышается в следствие:

Также причинами увеличения амилазы в анализе могут быть травмы, кисты и злокачественные опухоли ПЖ, метастатическое поражение органа, обтурация панкреатического протока камнем (метастазом или первичной опухолью).

Важно помнить, что амилаза повышена может быть также при:

  • паротите;
  • остром аппендиците;
  • кишечной непроходимости;
  • ишемии кишечника;
  • перитоните;
  • злокачественных опухолях яичников;
  • ОПН и ХПН (острая и хроническая почечная недостаточность);
  • остром холецистите;
  • внематочной беременности;
  • ЧМТ (черепно-мозговая травма);
  • прободении язвы желудка;
  • алкогольной интоксикации;
  • разрыве аневризмы аорты.

Редкой причиной увеличения альфа-амилазы считается макроамилаземия. Это заболевание, сопровождающееся соединением амилазы с крупными плазменными белками в макроамилазу, которая не проходит через клубочки почек (из-за крупного размера соединения) и как следствие, накапливается в крови.

Точные причины заболевания неизвестны, однако наибольшую роль в патогенезе макроамилаземии играют хронические панкреатиты, длительное лечение глюкокортикостероидами и прием салицилатов.

Когда амилаза понижена

Низкий уровень фермента встречается намного реже, чем повышенный. Такие изменения в анализе характерны для недостаточности ПЖ, муковисцидоза, тяжелых поражений печени (печеночной недостаточности), панкреоэктомии (удаления ПЖ).

Увеличенный уровень холестерина в крови может приводить к занижению показателей панкреатической амилазы.

У детей первого года жизни уровень фермента намного ниже, чем у взрослых. Это связано с тем, что пища, которую они получают, лишена достаточного количества сложных углеводов.

Чем опасно изменение уровня фермента

Само по себе состояние, когда амилаза повышена не имеет клинических последствий для организма, однако, оно является важным маркером поражения ПЖ. При обнаружении повышения показателя фермента, как правило проводят контроль анализа в течение суток, что позволяет оценить динамику патологического процесса.

Понижение уровня фермента на фоне ухудшения самочувствия больного, свидетельствует о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы. Следует обратить пристальное внимание к ситуации. Просто необходимо надоедать врачу до тех пор, пока не будут понятны причины.

Очень важно. Слюнные железы в меньшей степени, а вот поджелудочная железа крайне чувствительный орган, легко подвергающийся “поломке” с очень тяжелыми последствиями вплоть до летального исхода. Важность ПЖ подчеркивается снабжением ее кровью по двум независимым артериям.